Fosfoserine

Fosfoserine
Structuurformule en molecuulmodel
Structuurformule van fosfoserine
Algemeen
Molecuulformule C3H8NO6P
IUPAC-naam (S)-2-amino-3-(fosfono-oxy)propaanzuur
Andere namen fosfoserine
Molmassa 185,073 g/mol
SMILES
O=P(O)(O)OC[C@@H](C(=O)O)N
CAS-nummer 407-41-0
PubChem 106
Wikidata Q2701649
Waarschuwingen en veiligheidsmaatregelen
EG-Index-nummer 206-986-0
Fysische eigenschappen
Aggregatietoestand vast
Smeltpunt 228 °C
Tenzij anders vermeld zijn standaardomstandigheden gebruikt (298,15 K of 25 °C, 1 bar).
Portaal  Portaalicoon   Scheikunde

Fosfoserine (afgekort als SEP of J) is een ester van serine en fosforzuur. Fosfoserine is een bestanddeel van een groot aantal proteïnes, het wordt in een posttranslationele modificatie van serine in de proteïneketen geïntroduceerd.[1] De fosforylering van de alcoholfunctie in serine wordt door verschillende enzymen, kinases, gekatalyseerd.[2][3] Via technieken die gebruik maken van een uitgebreidere genetische code kan fosfoserine ook tijdens de translatie al in de aminozuurketen worden opgenomen.[4][5][6]

Fosfoserine is een standaard metaboliet in (menselijke) lichaamsvloeistoffen.[7]

Fosfoserine is een tridentaat ligand: de carbonzuur-, de amine- en de fosfaat-groep. Het vaststellen van de manier waarop een metaalion in een gefosforyleerde verbinding gecoördineerd is in een organisme, is de eerste stap in het verklaren van de functie van fosfoserine in biologische processen.[8][9]

Bronnen, noten en/of referenties
  1. ↑ Olsen, Jesper V., Blagoev, Blagoy, Gnad, Florian, Macek, Boris, Kumar, Chanchal (11 maart 2006). Global, In Vivo, and Site-Specific Phosphorylation Dynamics in Signaling Networks. Cell 127 (3): 635–648. ISSN: 0092-8674. PMID 17081983. DOI: 10.1016/j.cell.2006.09.026.
  2. ↑ Krebs, Edwin G. (1 oktober 1985). The phosphorylation of proteins: a major mechanism for biological regulation. Biochemical Society Transactions 13 (5): 813–820. ISSN: 0300-5127. PMID 2998902. DOI: 10.1042/bst0130813. Gearchiveerd van origineel op 20 september 2018.
  3. ↑ Manning, G., Whyte, D. B., Martinez, R., Hunter, T., Sudarsanam, S. (6 december 2002). The Protein Kinase Complement of the Human Genome. Science 298 (5600): 1912–1934. ISSN: 0036-8075. PMID 12471243. DOI: 10.1126/science.1075762.
  4. ↑ Park, Hee-Sung, Hohn, Michael J., Umehara, Takuya, Guo, Li-Tao, Osborne, Edith M. (26 augustus 2011). Expanding the Genetic Code of Escherichia coli with Phosphoserine. Science 333 (6046): 1151–1154. ISSN: 0036-8075. PMID 21868676. DOI: 10.1126/science.1207203.
  5. ↑ Rogerson, Daniel T, Sachdeva, Amit, Wang, Kaihang, Haq, Tamanna, Kazlauskaite, Agne (1 januari 2015). Efficient genetic encoding of phosphoserine and its nonhydrolyzable analog. Nature Chemical Biology 11 (7). DOI: 10.1038/nchembio.1823.
  6. ↑ Oza, Javin P., Aerni, Hans R., Pirman, Natasha L., Barber, Karl W., ter Haar, Charlotte M. (9 september 2015). Robust production of recombinant phosphoproteins using cell-free protein synthesis. Nature Communications 6. PMID 26350765. PMC 4566161. DOI: 10.1038/ncomms9168.
  7. ↑ Analysis of free and bound O-phosphoamino acids in urine by gas chromatography with flame photometric detection. Gearchiveerd op 20 september 2018.
  8. ↑ Jastrzab, Renata, Lomozik, Lechoslaw (10 maart 2009). Coordination mode in the binary systems of copper(II)/O-phospho-L-serine. Journal of Coordination Chemistry 62 (5): 710-720. ISSN: 0095-8972. DOI: 10.1080/00958970802317855.
  9. ↑ Jastrzab, Renata (1 mei 2009). Phosphoserine and specific types of its coordination in copper(II) and adenosine nucleotides systems – Potentiometric and spectroscopic studies. Journal of Inorganic Biochemistry 103 (5): 766-773. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2009.01.012.