Ezryna

Struktura przestrzenna ezryny. Obraz stereoskopowy[1]

Ezryna (cytowilina, vilin-2; symbole: EZR, CVIL, CVL i VIL2) – białko występujące w ludzkim organizmie kodowane przez gen EZR znajdujący się na chromosomie 6 (locus 6q25.3)[2].

Jest to białko łączące mikrofilamenty budujące mikrokosmki. Ezryna jest obok radyksyny i moezyny częścią rodziny białek ERM które pełnią rolę molekularnych łączników między filamentami aktynowymi a białkami zakotwiczonymi w plazmalemmie. Ezryna odgrywa kluczową rolę w regulowaniu adhezji i polaryzacji komórek[3].

W okolicy N-końca tego białka zlokalizowana jest domena FERM (four-point one, ezrin/radixin/moesin) która oddziałuje z fosfatydyloinozytol-4,5-bisfosforanu oraz białkami peryferyjnymi takimi jak CD44 i ICAM-2. Na C-końcu znajdują się trzy subdomeny z których jedna oddziałuje z FERM.

Stwierdzone oddziaływania

Zaobserwowano interakcję pomiędzy ezryną a następującymi cząsteczkami: kofaktror 2 NERF[4][5], Merlin[6], SDC2[7], CD43[8], Fas ligand[9][10], VCAM-1[11], S100P[12], ICAM3[13][14], ICAM-1[13], EBP50[15][16], ICAM2[13], Moezyna[9][17][18], PALLD[19] oraz PIK3R1[20].

Przypisy

  1. ↑ William JamesW.J. Smith William JamesW.J. i inni, Structure of the active N-terminal domain of Ezrin. Conformational and mobility changes identify keystone interactions, „Journal of Biological Chemistry”, 278 (7), 2003, s. 4949–4956, DOI: 10.1074/jbc.M210601200, PMID: 12429733  (ang.).
  2. ↑ EZR [online], NCBI [dostęp 2020-03-29]  (ang.).
  3. ↑ AgnieszkaA. Hałoń AgnieszkaA., PiotrP. Donizy PiotrP., Rodzina białek ERM (ezrin/radixin/moesin) – rola i znaczenie w procesach polaryzacji, adhezji i mobilności komórkowej, „Postepy Higieny I Medycyny Doswiadczalnej”, 66, 2012, s. 158–164, DOI: 10.5604/17322693.987628, PMID: 22470191 .
  4. ↑ C.H.C.H. Yun C.H.C.H. i inni, NHE3 kinase A regulatory protein E3KARP binds the epithelial brush border Na+/H+ exchanger NHE3 and the cytoskeletal protein ezrin, „Journal of Biological Chemistry”, 273 (40), 1998, s. 25856–25863, DOI: 10.1074/jbc.273.40.25856, PMID: 9748260  (ang.).
  5. ↑ Shanthi V.S.V. Sitaraman Shanthi V.S.V. i inni, The adenosine 2b receptor is recruited to the plasma membrane and associates with E3KARP and Ezrin upon agonist stimulation, „Journal of Biological Chemistry”, 277 (36), 2002, s. 33188–33195, DOI: 10.1074/jbc.M202522200, PMID: 12080047  (ang.).
  6. ↑ M.M. Grönholm M.M. i inni, Homotypic and heterotypic interaction of the neurofibromatosis 2 tumor suppressor protein merlin and the ERM protein ezrin, „Journal of Cell Science”, 112 (6), 1999, s. 895–904, PMID: 10036239  (ang.).
  7. ↑ F.F. Granés F.F. i inni, Ezrin links syndecan-2 to the cytoskeleton, „Journal of Cell Science”, 113 (7), 2000, s. 1267–1276, PMID: 10704377  (ang.).
  8. ↑ J.M.J.M. Serrador J.M.J.M. i inni, CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts, „Blood”, 91 (12), 1998, s. 4632–4644, DOI: 10.1182/blood.V91.12.4632, PMID: 9616160  (ang.).
  9. ↑ a b ConsueloC. Gajate ConsueloC., FaustinoF. Mollinedo FaustinoF., Cytoskeleton-mediated death receptor and ligand concentration in lipid rafts forms apoptosis-promoting clusters in cancer chemotherapy, „Journal of Biological Chemistry”, 280 (12), 2005, s. 11641–11647, DOI: 10.1074/jbc.M411781200, PMID: 15659383  (ang.).
  10. ↑ S.S. Parlato S.S. i inni, CD95 (APO-1/Fas) linkage to the actin cytoskeleton through ezrin in human T lymphocytes: a novel regulatory mechanism of the CD95 apoptotic pathway, „The EMBO Journal”, 19 (19), 2000, s. 5123–5134, DOI: 10.1093/emboj/19.19.5123, PMID: 11013215, PMCID: PMC302100  (ang.).
  11. ↑ OlgaO. Barreiro OlgaO. i inni, Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes, „The Journal of Cell Biology”, 157 (7), 2002, s. 1233–1245, DOI: 10.1083/jcb.200112126, PMID: 12082081, PMCID: PMC2173557  (ang.).
  12. ↑ MaxM. Koltzscher MaxM. i inni, Ca2+-dependent binding and activation of dormant ezrin by dimeric S100P, „Molecular Biology of the Cell”, 14 (6), 2003, s. 2372–2384, DOI: 10.1091/mbc.e02-09-0553, PMID: 12808036, PMCID: PMC194886  (ang.).
  13. ↑ a b c L.L. Heiska L.L. i inni, Association of ezrin with intercellular adhesion molecule-1 and -2 (ICAM-1 and ICAM-2). Regulation by phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate, „Journal of Biological Chemistry”, 273 (34), 1998, s. 21893–21900, DOI: 10.1074/jbc.273.34.21893, PMID: 9705328  (ang.).
  14. ↑ Juan M.J.M. Serrador Juan M.J.M. i inni, A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting, „Journal of Biological Chemistry”, 277 (12), 2002, s. 10400–10409, DOI: 10.1074/jbc.M110694200, PMID: 11784723  (ang.).
  15. ↑ N.N. Brdicková N.N. i inni, Interaction between two adapter proteins, PAG and EBP50: a possible link between membrane rafts and actin cytoskeleton, „FEBS Letters”, 507 (2), 2001, s. 133–136, DOI: 10.1016/s0014-5793(01)02955-6, PMID: 11684085  (ang.).
  16. ↑ D.D. Reczek D.D., M.M. Berryman M.M., A.A. Bretscher A.A., Identification of EBP50: A PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family, „The Journal of Cell Biology”, 139 (1), 1997, s. 169–179, DOI: 10.1083/jcb.139.1.169, PMID: 9314537, PMCID: PMC2139813  (ang.).
  17. ↑ R.R. Gary R.R., A.A. Bretscher A.A., Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site, „Molecular Biology of the Cell”, 6 (8), 1995, s. 1061–1075, DOI: 10.1091/mbc.6.8.1061, PMID: 7579708, PMCID: PMC301263  (ang.).
  18. ↑ R.R. Gary R.R., A.A. Bretscher A.A., Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 90 (22), 1993, s. 10846–10850, DOI: 10.1073/pnas.90.22.10846, PMID: 8248180, PMCID: PMC47875  (ang.).
  19. ↑ O.M.O.M. Mykkänen O.M.O.M. i inni, Characterization of human palladin, a microfilament-associated protein, „Molecular Biology of the Cell”, 12 (10), 2001, s. 3060–3073, DOI: 10.1091/mbc.12.10.3060, PMID: 11598191, PMCID: PMC60155  (ang.).
  20. ↑ A.A. Gautreau A.A. i inni, Ezrin, a plasma membrane-microfilament linker, signals cell survival through the phosphatidylinositol 3-kinase/Akt pathway, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 96 (13), 1999, s. 7300–7305, DOI: 10.1073/pnas.96.13.7300, PMID: 10377409, PMCID: PMC22080  (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.