Karbapenemazy

Ten artykuł od 2010-01 wymaga zweryfikowania podanych informacji. Należy podać wiarygodne źródła w formie przypisów bibliograficznych. Część lub nawet wszystkie informacje w artykule mogą być nieprawdziwe. Jako pozbawione źródeł mogą zostać zakwestionowane i usunięte. Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary) Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu. Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.

Karbapenemazy, MBL^[1] (z ang. metallo-β-lactamases^[1]) – bakteryjne enzymy hydrolizujące wiązanie β-laktamowe w cząsteczce karbapenemów (rodzaj antybiotyków β-laktamowych); można je więc zaliczyć do β-laktamaz.

Ich obecność w komórkach bakteryjnych jest źródłem oporności bakterii na ten rodzaj antybiotyków. Są to enzymy bakteryjne zdolne do dezaktywacji prawie wszystkich rodzajów β-laktamów: penicylin, cefalosporyn oraz karbapenemów. Oporne na ich działanie są monobaktamy^[1].

Karbapenemazy należą do metaloenzymów, zawierają w centrum aktywnym jon cynku (Zn²⁺). Mają więc inną budowę niż pozostałe β-laktamazy i ta różnica w budowie zapewnia im tak szerokie spektrum działania. Karbapenemazy są niewrażliwe na tradycyjne inhibitory β-laktamaz, znane są jednak substancje zdolne zahamować ich działanie – do inhibitorów karbapenemaz zalicza się EDTA i kwas merkaptopropionowy.

Przypisy