Opiorfina

Opiorfina
Nazewnictwo
Inne nazwy i oznaczenia
Gln-Arg-Phe-Ser-Arg, L-glutamlo-L-arginylo-L-fenyloalanylo-L-serylo-L-arginina
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny

C29H48N12O8

Masa molowa

692,77 g/mol

Identyfikacja
Numer CAS

864084-88-8

PubChem

25195667

InChI
InChI=1S/C29H48N12O8/c30-17(10-11-22(31)43)23(44)38-18(8-4-12-36-28(32)33)24(45)40-20(14-16-6-2-1-3-7-16)25(46)41-21(15-42)26(47)39-19(27(48)49)9-5-13-37-29(34)35/h1-3,6-7,17-21,42H,4-5,8-15,30H2,(H2,31,43)(H,38,44)(H,39,47)(H,40,45)(H,41,46)(H,48,49)(H4,32,33,36)(H4,34,35,37)/t17-,18-,19-,20-,21-/m0/s1
InChIKey
TWWFCOBVAKAKIT-SXYSDOLCSA-N
Niebezpieczeństwa
Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich [dostęp 2018-02-17]
Globalnie zharmonizowany system
klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
Substancja nie jest klasyfikowana jako
niebezpieczna według kryteriów GHS
(na podstawie podanej karty charakterystyki).
Podobne związki
Podobne związki

sialorfina

Farmakokinetyka
Działanie

przeciwbólowe

Opiorfina – organiczny związek chemiczny, endogenny polipeptyd zbudowany z pięciu aminokwasów[1][2]. Została wyizolowana po raz pierwszy z ludzkiej śliny[3]. Wstępne doświadczenia na myszach wskazują, że związek ma działanie przeciwbólowe i to 6 razy silniejsze od morfiny[4][5]. Jej działanie polega prawdopodobnie na zatrzymaniu rozkładu naturalnych związków przeciwbólowych, opioidów zwanych enkefalinami[6][7]. Pentapeptyd opiorfiny pochodzi z końca N proteiny PROL1 (bogatej w prolinę). Opiorfina inhibuje 2 proteazy: obojętną ekto-endopeptydazę (NEP) i ekto-aminopeptydazę N[1].

Przypisy

  1. ↑ a b Douglas P.D.P. Dickinson Douglas P.D.P., MaryM. Thiesse MaryM., cDNA cloning of an abundant human lacrimal gland mRNA encoding a novel tear protein, „Current Eye Research”, 15 (4), 1996, s. 377–386, DOI: 10.3109/02713689608995828, PMID: 8670737  (ang.).
  2. ↑ S.S. Stanovic S.S. i inni, Thiorphan, an inhibitor of neutral endopeptidase/enkephalinase (CD10/CALLA) enhances cell proliferation in bone marrow cultures of patients with acute leukemia in remission, „Haematologia”, 30 (1), 2000, s. 1–10, DOI: 10.1163/15685590051129814  (ang.).
  3. ↑ AndyA. Coghlan AndyA., Natural-born painkiller found in human saliva [online], New Scientist, 13 listopada 2006  (ang.).
  4. ↑ Xiao-zhuX.z. Tian Xiao-zhuX.z. i inni, Effects and underlying mechanisms of human opiorphin on colonic motility and nociception in mice, „Peptides”, 30 (7), 2009, s. 1348–1354, DOI: 10.1016/j.peptides.2009.04.002, PMID: 19442408  (ang.).
  5. ↑ Natural chemical ‘beats morphine’ [online], BBC News, 14 listopada 2006  (ang.).
  6. ↑ V.V. Thanawala V.V., V.J.V.J. Kadam V.J.V.J., R.R. Ghosh R.R., Enkephalinase inhibitors: potential agents for the management of pain, „Current Drug Targets”, 9 (10), 2008, s. 887–894, DOI: 10.2174/138945008785909356, PMID: 18855623  (ang.).
  7. ↑ Kelvin PaulK.P. Davies Kelvin PaulK.P., The role of opiorphins (endogenous neutral endopeptidase inhibitors) in urogenital smooth muscle biology, „The Journal of Sexual Medicine”, 6 (Suppl 3), 2009, s. 286–291, DOI: 10.1111/j.1743-6109.2008.01186.x, PMID: 19267851, PMCID: PMC2864530  (ang.).