PTPRJ

PTPRJ
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

2CFV, 2DLE, 2NZ6

Идентификаторы
ПсевдонимыPTPRJ, CD148, DEP1, HPTPeta, R-PTP-ETA, SCC1, protein tyrosine phosphatase, receptor type J, protein tyrosine phosphatase receptor type J, R-PTP-J, HPTP eta
Внешние IDOMIM: 600925 MGI: 104574 HomoloGene: 2130 GeneCards: PTPRJ
Расположение гена (человек)
11-я хромосома человека
Хр.11-я хромосома человека[1]
11-я хромосома человека
Расположение в геноме PTPRJ
Расположение в геноме PTPRJ
Локус11p11.2Начало47,980,559 bp[1]
Конец48,170,839 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
2-я хромосома мыши
Хр.2-я хромосома мыши[2]
2-я хромосома мыши
Расположение в геноме PTPRJ
Расположение в геноме PTPRJ
Локус2 E1|2 50.19 cMНачало90,260,098 bp[2]
Конец90,410,991 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • internal globus pallidus
Наибольшая экспрессия в
  • olfactory tubercle

  • piriform cortex
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
  • beta-catenin binding
  • phosphoprotein phosphatase activity
  • gamma-catenin binding
  • phosphatase activity
  • delta-catenin binding
  • mitogen-activated protein kinase binding
  • platelet-derived growth factor receptor binding
  • связывание с белками плазмы
  • гидролазная активность
  • protein kinase binding
  • protein tyrosine phosphatase activity
Компонент клетки
  • часть мембраны
  • cell projection
  • мембрана
  • cell-cell junction
  • клеточная мембрана
  • часть клеточной мембраны
  • ruffle membrane
  • поверхность клетки
  • межклеточные контакты
  • Иммунологический синапс
  • экзосома
  • specific granule membrane
Биологический процесс
  • negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway
  • negative regulation of protein kinase B signaling
  • позитивная регуляция сигналов от протеинкиназы В
  • negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway
  • protein dephosphorylation
  • Контактное торможение
  • negative regulation of T cell receptor signaling pathway
  • regulation of cell adhesion
  • negative regulation of cell migration
  • negative regulation of MAP kinase activity
  • negative regulation of cell growth
  • positive regulation of focal adhesion assembly
  • platelet-derived growth factor receptor signaling pathway
  • positive chemotaxis
  • peptidyl-tyrosine dephosphorylation
  • T cell receptor signaling pathway
  • негативная регуляция пролиферации клеток
  • negative regulation of vascular permeability
  • positive regulation of cell adhesion
  • дефосфорилирование
  • neutrophil degranulation
  • B cell differentiation
  • positive regulation of tumor necrosis factor production
  • calcium-mediated signaling using intracellular calcium source
  • positive regulation of MAPK cascade
  • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation
  • positive regulation of Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

5795

19271

Ensembl

ENSG00000149177

ENSMUSG00000025314

UniProt

Q12913

Q64455

RefSeq (мРНК)

NM_001098503
NM_002843

NM_001135657
NM_008982

RefSeq (белок)

NP_001091973
NP_002834

NP_001129129
NP_033008

Локус (UCSC)Chr 11: 47.98 – 48.17 MbChr 2: 90.26 – 90.41 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

PTPRJ (англ. Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta; CD148; КФ 3.1.3.48) — мембранный фермент, фосфатаза, продукт гена человека PTPRJ[5][6][7].

Структура

PTPRJ состоит из 1 337 аминокислот, молекулярная масса 146 кДа. Взаимодействует с CTNND1[8].

Функции

PTPRJ входит в семейство белковых тирозинфосфатаз (PTP) группы протеинфосфатаз. Протеинтирозинфосфатазы являются сигнальными молекулами, регулирующими многие клеточные процессы, включая клеточный рост, дифференциацию, митозный цикл и онкогенную трансформацию. Эти белки содержат 5 фибронектиновых повторов III типа, трансмембранный участок и внутриклеточный цитозольный каталитический домен. PTPRJ представлен на всех клетках крови и отрицательно регулирует передачу сигнала от Т-клеточного рецептора, возможно, путём воздействия на фосфорилирование фосфолипазы C PLCG1 и LAT. Кроме этого, PTPRJ дефосфорилирует рецептор PDGFRB и может играть роль в сигнальных путях, индуцированных ультрафиолетом[7].

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000149177 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000025314 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Ostman A, Yang Q, Tonks NK (Nov 1994). "Expression of DEP-1, a receptor-like protein-tyrosine-phosphatase, is enhanced with increasing cell density". Proc Natl Acad Sci U S A. 91 (21): 9680—4. doi:10.1073/pnas.91.21.9680. PMC 44880. PMID 7937872.
  6. ↑ Honda H, Inazawa J, Nishida J, Yazaki Y, Hirai H (Jan 1995). "Molecular cloning, characterization, and chromosomal localization of a novel protein-tyrosine phosphatase, HPTP eta". Blood. 84 (12): 4186—94. doi:10.1182/blood.V84.12.4186.bloodjournal84124186. PMID 7994032.
  7. ↑ 1 2 Entrez Gene: PTPRJ protein tyrosine phosphatase, receptor type, J  (неопр.).
  8. ↑ Holsinger LJ, Ward K, Duffield B, Zachwieja J, Jallal B (Oct 2002). "The transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase DEP1 interacts with p120(ctn)". Oncogene. 21 (46): 7067—76. doi:10.1038/sj.onc.1205858. PMID 12370829.

Литература

  • Harrod TR, Justement LB (2003). "Evaluating function of transmembrane protein tyrosine phosphatase CD148 in lymphocyte biology". Immunol. Res. 26 (1—3): 153—66. doi:10.1385/IR:26:1-3:153. PMID 12403354. S2CID 26502472.
  • Jallal B, Mossie K, Vasiloudis G, Knyazev P, Zachwieja J, Clairvoyant F, Schilling J, Ullrich A (1997). "The receptor-like protein-tyrosine phosphatase DEP-1 is constitutively associated with a 64-kDa protein serine/threonine kinase". J. Biol. Chem. 272 (18): 12158—63. doi:10.1074/jbc.272.18.12158. PMID 9115287.
  • de la Fuente-García MA, Nicolás JM, Freed JH, Palou E, Thomas AP, Vilella R, Vives J, Gayá A (1998). "CD148 is a membrane protein tyrosine phosphatase present in all hematopoietic lineages and is involved in signal transduction on lymphocytes". Blood. 91 (8): 2800—9. doi:10.1182/blood.V91.8.2800.2800_2800_2809. PMID 9531590.
  • Tangye SG, Phillips JH, Lanier LL, de Vries JE, Aversa G (1998). "CD148: a receptor-type protein tyrosine phosphatase involved in the regulation of human T cell activation". J. Immunol. 161 (7): 3249—55. PMID 9759839.
  • Gross S, Knebel A, Tenev T, Neininger A, Gaestel M, Herrlich P, Böhmer FD (1999). "Inactivation of protein-tyrosine phosphatases as mechanism of UV-induced signal transduction". J. Biol. Chem. 274 (37): 26378—86. doi:10.1074/jbc.274.37.26378. PMID 10473595.
  • Autschbach F, Palou E, Mechtersheimer G, Rohr C, Pirotto F, Gassler N, Otto HF, Schraven B, Gaya A (2000). "Expression of the membrane protein tyrosine phosphatase CD148 in human tissues". Tissue Antigens. 54 (5): 485—98. doi:10.1034/j.1399-0039.1999.540506.x. PMID 10599888.
  • Billard C, Delaire S, Raffoux E, Bensussan A, Boumsell L (2000). "Switch in the protein tyrosine phosphatase associated with human CD100 semaphorin at terminal B-cell differentiation stage". Blood. 95 (3): 965—72. doi:10.1182/blood.V95.3.965.003k39_965_972. PMID 10648410.
  • Kovalenko M, Denner K, Sandström J, Persson C, Gross S, Jandt E, Vilella R, Böhmer F, Ostman A (2000). "Site-selective dephosphorylation of the platelet-derived growth factor beta-receptor by the receptor-like protein-tyrosine phosphatase DEP-1". J. Biol. Chem. 275 (21): 16219—26. doi:10.1074/jbc.275.21.16219. PMID 10821867.
  • del Pozo V, Pirotto F, Cárdaba B, Cortegano I, Gallardo S, Rojo M, Arrieta I, Aceituno E, Palomino P, Gaya A, Lahoz C (2000). "Expression on human eosinophils of CD148: a membrane tyrosine phosphatase. Implications in the effector function of eosinophils". J. Leukoc. Biol. 68 (1): 31—7. PMID 10914487.
  • Baker JE, Majeti R, Tangye SG, Weiss A (2001). "Protein Tyrosine Phosphatase CD148-Mediated Inhibition of T-Cell Receptor Signal Transduction Is Associated with Reduced LAT and Phospholipase Cγ1 Phosphorylation". Mol. Cell. Biol. 21 (7): 2393—403. doi:10.1128/MCB.21.7.2393-2403.2001. PMC 86872. PMID 11259588.
  • Persson C, Engström U, Mowbray SL, Ostman A (2002). "Primary sequence determinants responsible for site-selective dephosphorylation of the PDGF beta-receptor by the receptor-like protein tyrosine phosphatase DEP-1". FEBS Lett. 517 (1—3): 27—31. doi:10.1016/S0014-5793(02)02570-X. PMID 12062403. S2CID 13481032.
  • Ruivenkamp CA, van Wezel T, Zanon C, Stassen AP, Vlcek C, Csikós T, Klous AM, Tripodis N, Perrakis A, Boerrigter L, Groot PC, Lindeman J, Mooi WJ, Meijjer GA, Scholten G, Dauwerse H, Paces V, van Zandwijk N, van Ommen GJ, Demant P (2002). "Ptprj is a candidate for the mouse colon-cancer susceptibility locus Scc1 and is frequently deleted in human cancers". Nat. Genet. 31 (3): 295—300. doi:10.1038/ng903. PMID 12089527. S2CID 12338558.
  • Holsinger LJ, Ward K, Duffield B, Zachwieja J, Jallal B (2002). "The transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase DEP1 interacts with p120(ctn)". Oncogene. 21 (46): 7067—76. doi:10.1038/sj.onc.1205858. PMID 12370829.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, Derge JG, Klausner RD, Collins FS, Wagner L, Shenmen CM, Schuler GD, Altschul SF, Zeeberg B, Buetow KH, Schaefer CF, Bhat NK, Hopkins RF, Jordan H, Moore T, Max SI, Wang J, Hsieh F, Diatchenko L, Marusina K, Farmer AA, Rubin GM, Hong L, Stapleton M, Soares MB, Bonaldo MF, Casavant TL, Scheetz TE, Brownstein MJ, Usdin TB, Toshiyuki S, Carninci P, Prange C, Raha SS, Loquellano NA, Peters GJ, Abramson RD, Mullahy SJ, Bosak SA, McEwan PJ, McKernan KJ, Malek JA, Gunaratne PH, Richards S, Worley KC, Hale S, Garcia AM, Gay LJ, Hulyk SW, Villalon DK, Muzny DM, Sodergren EJ, Lu X, Gibbs RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M, Madan A, Rodrigues S, Sanchez A, Whiting M, Madan A, Young AC, Shevchenko Y, Bouffard GG, Blakesley RW, Touchman JW, Green ED, Dickson MC, Rodriguez AC, Grimwood J, Schmutz J, Myers RM, Butterfield YS, Krzywinski MI, Skalska U, Smailus DE, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Marra MA (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
  • Dong HY, Shahsafaei A, Dorfman DM (2003). "CD148 and CD27 are expressed in B cell lymphomas derived from both memory and naïve B cells". Leuk. Lymphoma. 43 (9): 1855—8. doi:10.1080/1042819021000006385. PMID 12685844. S2CID 37520677.
  • Kellie S, Craggs G, Bird IN, Jones GE (2004). "The tyrosine phosphatase DEP-1 induces cytoskeletal rearrangements, aberrant cell-substratum interactions and a reduction in cell proliferation" (PDF). J. Cell Sci. 117 (Pt 4): 609—18. doi:10.1242/jcs.00879. PMID 14709717. S2CID 12250178.
  • Massa A, Barbieri F, Aiello C, Arena S, Pattarozzi A, Pirani P, Corsaro A, Iuliano R, Fusco A, Zona G, Spaziante R, Florio T, Schettini G (2004). "The expression of the phosphotyrosine phosphatase DEP-1/PTPeta dictates the responsivity of glioma cells to somatostatin inhibition of cell proliferation". J. Biol. Chem. 279 (28): 29004—12. doi:10.1074/jbc.M403573200. PMID 15123617.
Перейти к шаблону «Кластеры дифференцировки»
1-50
51-100
101-150
151-200
201-250
251-300
301-350
351-400