Alanina

Alanina

Struktura bez określonej stereochemii
Nazewnictwo Nomenklatura systematyczna (IUPAC) kwas 2-aminopropanowy Inne nazwy i oznaczenia farm. łac. alaninum inne α-alanina, kwas 2-aminopropionowy, kwas α-aminopropionowy, skr. Ala, A
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C3H7NO2
Inne wzory	CH 3CH(NH 2)COOH
Masa molowa	89,09 g/mol
Identyfikacja
Numer CAS	56-41-7 (L-alanina) 338-69-2 (D-alanina) 302-72-7 (DL-alanina)
PubChem	602
DrugBank	DB00160
SMILES CC(C(=O)O)N
Właściwości Gęstość 1,424 g/cm³ (25 °C, DL-alanina)[1]; ciało stałe 1,432 g/cm³ (25 °C, L-alanina)[1]; ciało stałe Rozpuszczalność w wodzie 166,9 g/kg (25 °C, L-alanina)[2] w innych rozpuszczalnikach L-alanina: słabo rozpuszczalna w etanolu i pirydynie, nierozpuszczalna w eterze dietylowym i acetonie[1] Temperatura sublimacji 250 °C[1] Temperatura rozkładu 300 °C (DL-alanina)[1] 314 °C (D-alanina)[1] 297 °C (L-alanina)[1] Kwasowość (pKa) pKa1 2,33 pKa2 9,71[2] Punkt izoelektryczny 6,00[2]
Niebezpieczeństwa Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich [dostęp 2018-08-29] Globalnie zharmonizowany system klasyfikacji i oznakowania chemikaliów L-alanina Substancja w tej postaci nie jest klasyfikowana jako niebezpieczna według kryteriów GHS[3]. NFPA 704 Na podstawie podanego źródła[4] L-alanina 0 0 0   Numer RTECS AY2990000
Podobne związki
Podobne związki	β-alanina, inne aminokwasy białkowe
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
Multimedia w Wikimedia Commons
Hasło w Wikisłowniku

Alanina, skr. Ala, A – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów. Enancjomer o konfiguracji S (L) jest jednym z dwudziestu podstawowych aminokwasów białkowych. Bierze też udział w cyklu glukozowo-alaninowym.

Struktura i właściwości

Jest aminokwasem niepolarnym alifatycznym, jej łańcuch boczny stanowi grupa metylowa, −CH
3. Ponieważ przy atomie węgla α występują cztery różne podstawniki, alaninę zalicza się do grupy aminokwasów optycznie czynnych. W białkach występuje jako izomer L i stanowi średnio około 7,8% reszt aminokwasowych występujących w białkach^[5]. Jest aminokwasem endogennym.

Biosynteza

Podczas biosyntezy białek jest kodowana przez kodony GCU, GCC, GCA lub GCG w łańcuchu mRNA. Jest syntetyzowana w organizmach z:

• pirogronianu i waliny przez aminotransferazę walina:pirogronian (EC 2.6.1.66);
• pirogronianu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminian:pirogronian (EC 2.6.1.2);
• z cysteiny przez desulfurazę cysteinową (EC 2.8.1.7).

Ostatni z wymienionych szlaków służy w organizmie jako donor siarki do syntezy klasterów żelazowo-siarkowych w białkach Fe-S, tiaminy, tionukleozydów w tRNA, biotyny i innych związków.

Przypisy

Bibliografia

Ta sekcja od 2018-08 zawiera treści, przy których brakuje odnośników do źródeł. Należy dodać przypisy do treści niemających odnośników do źródeł. Dodanie listy źródeł bibliograficznych jest problematyczne, ponieważ nie wiadomo, które treści one uźródławiają. Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary) Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tej sekcji. Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tej sekcji.

• D.D. Nelson D.D., M.M. Cox M.M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, W.H. Freeman, 2005 .brak strony (książka)* R.K.R.K. Murray R.K.R.K., Harper’s Ilustrated Biochemistry, wyd. 26, Lange Medical Books, 2003 .brak strony (książka)* Encyclopedia of Biological Chemistry, W.J.W.J. Lenarz (red.), M.D.M.D. Lane (red.), Elsevier, 2004 .brak strony (książka)* J.M.J.M. Berg J.M.J.M., J.L.J.L. Tymoczko J.L.J.L., L.L. Stryer L.L., Biochemistry, wyd. 5, W.H. Freeman, 2002 .brak strony (książka)* CRC Handbook of Chemistry and Physics, William M.W.M. Haynes (red.), wyd. 97, Boca Raton: CRC Press, 2016, ISBN 978-1-4987-5429-3  (ang.).